proteínas... algunas generalidades

Otros principios inmediatos...
-(dicen que constituyen el 50% del peso seco de los seres vivos)-

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... son las proteínas, formadas, a nivel atómico, por  Carbono, Hidrógeno, Oxígeno y Nitrógeno, y en menor proporción azufre.

Las proteínas son moléculas muy, muy, muy grandes, formadas por otras más pequeñas... los aminoácidos...

... moléculas que presentan... ¡no podía ser de otro modo!... un grupo amino y otro ácido (=carboxilo)

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Los aminoácidos se unen "unos a otros" mediante el denominado (¡¡¡química otra vez!!!) enlace peptídico...

https://1.bp.blogspot.com/-qvL9VUFMh6A/XD4oc9ZA_DI/AAAAAAAABko/l2KlNCGeJDczPFdiW6mL

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https://blogger.googleusercontent.com/img/b/R29vZ2xl/AVvXsEiPqDo_Vv0MaLhyphenhyphen-9E4l5nT2ew8R9juxuSGdneVpDHGerovyZAQqNA8z3BYA8hL-mRSUs0YUdvmXCKsK6nSBsT0KXgw2PckUuRqxoXHfyrcCyCuRlYIVKRCIc4kJgyQfLy9I42dCNwTtXY/s320/peptide.gif
"Proceso" de "derecha a izquierda". Generalmente "se expresa" de iz. a der.

Hay veinte (aminoácidos) diferentes... son los "lamados" aminoácidos proteinogénicos (¡los que "constituyen" las proteínas"!)

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Cada ser vivo tiene/tenemos sus/nuestras propias proteínas... "A esto" se le denomina especificidad...
... y esa especificidad viene "marcada" por el orden en el que "se colocan" los aminoácidos (dentro de la propia proteína)... Esta "disposición específica" se conoce (también) como ESTRUCTURA PRIMARIA de las proteínas.

http://upload.wikimedia.org/wikipedia/commons/thumb/3/38/
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... pero además... la estructura de las proteínas... es más, bastante más compleja...

http://3.bp.blogspot.com/-80hpfm2Zrjo/UV8j0wVafWI/
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ESTRUCTURA SECUNDARIA. Podríamos decir que se trata "de la disposición de la cadena proteíca en el espacio". Entre el grupo carbonilo (que se ha formado en el enlace peptídico) y el grupo amino de aminoácidos próximos, pueden formarse enlaces por puestes de hidrógeno.

Si estas uniones se dan entre aminoácidos de la misma cadena, se forman estructuras helicoidales que, generalmente, reciben el nombre de α hélice.

En otras ocasiones, los puentes de hidrógeno se dan entre cadenas distintas, disponiéndose en estructuras denominadas β laminar.

Por tanto, en la estructura secundaria podemos distinguir entre α hélice y β laminar.

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ESTRUCTURA TERCIARIA.  Los aminoácidos tienen cadenas laterales variables -grupos "R" diferentes-, y algunos, cuando se hallan muy próximos en la cadena proteíca (y aunque estuvieran "muy lejos", la "disposición secundaría" podría "habaerlos acercado"), pueden establecer otro tipo de enlaces entre ellos (puente disulfuro, por ejemplo)

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http://cienciasvirtual.com/apuntesbach/bio2bach/01_biomoleculas/proteinas/proteinas2.htm

ESTRUCTURA CUATERNARIA. Únicamente la "adquieren" algunas proteínas. Se generan por la asociación de dos o másestructuras terciarias.

Un ejemplo típico de estructura cuaternaria lo presenta la Hemoglobina.

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http://images.slideplayer.es/1/101337/slides/slide_62.jpg

https://www.youtube.com/watch?v=1peFJ_-N7V8

https://www.youtube.com/watch?v=AUMJwjLXh1M

https://www.youtube.com/watch?v=YhTpnRzp-eQ

https://www.youtube.com/watch?v=26NCsgU2P0k#t=42

La posesión de proteínas específicas es un grave inconveniente en los trasplantes de órganos, pues el sistema inmune (¡no es demasiado listo!) del organismo receptor las "confunde" con agentes extraños y actúa en consecuencia... produciéndose el temido "rechazo".

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Las propiedades de las proteínas se ven alteradas a altas temperaturas o por adición de sustancias químicas. Cuando una proteína pierde su actividad se dice que se ha desnaturalizado.

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Ejemplos:
Si añadimos ácido, o "lo hacen" determinados microorganismos (transforman la lactosa en ácido láctico) la leche "se corta" y la caseína (proteína de la leche), antes soluble, precipita (se solidifica)...

A temperaturas superiores a 60ºC, se coagula la ovoalbúmina (proteína de la clara de huevo).

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¡¡¡¿¿¿Quién los pillara (o pillase) con un choricito y una patatas fritas???!!!